Enzim
Biyokimyasal reaksiyonların pek çoğu protein yapısındaki organik kimyasal maddeler tarafından katalizlenir. Bu çeşit biyolojik katalizörlere “Enzim” adı verilir.
İlk defa 1833 yılında Payan ve Persöz, alkol kullanmak suretiyle malt ekstresinden nişastayı sindiren enzimi presipitasyon yolu ile ayırt ettiler ve buna “Diastaz” adını verdi er.

• Daha sonra, 1836 yılında Schwan mide suyundan “Pepsin”i elde etti.
• 1926’da Sumner ilk kristal enzim olan “Üreaz” ı izole etti.
• Pepsin, tripsin ve kimotropsin’in Notrhrop tarafından kristal halde elde edilmeleri ise 1930-1936 yılları arasına rastlar.
• Halen 2000 kadar enzimin identifikasyonu yapılmış, bunlardan 250 kadarı da kristal elde elde edilmiştir.
• Enzimler ve bunlarla uğraşan Biyokimya dalı “Enzimoloji” halen biyokimyanın ilgilendiği başlıca konulardan en önemlisini teşkil eder.

Enzimlerin Katalitik Etkinliği
Enzimler biyokatalizörlerdir,
Temel 3 karakteristiğe sahip biyolojik maddelerdir:
a) Biyokimyasal reaksiyonları hızlandıracak güçtedir
b) Reaksiyonun sonunda değişmemiş olarak çıkarlar
c) Substrat derişimine göre çok az miktarda etkirler.
Enzimler reaksiyonları başlatır veya hızlandırırlar, oysa yokluklarında bunlar olmaz.

Uygun hale getirilmiş model

Enzim etkisinin uygun hale getirilmiş şeklinde:

• aktif bölge esnektir, kırılgan değildir
• enzimin şekli katalitik aktivite için aktif bölge ve substrata maksimum uygunluktadır.
• Substrat spesifitesinin büyük değişebilirliği söz konusudur.

Enzimle katalizlenen bir reaksiyona örnek


Enzimin Yapısı
Enzimler canlı hücreler tarafından sentez edilen protein yapısında maddelerdir. Enzimlerin etki yaptığı maddeler genellikle tek ve belirli maddelerdir.
Pek az enzim mevcut protein yapıları ile etkili olabilirler, çoğunlukla enzimlerin etkili hale geçebilmeleri için aktive edici bir ek maddeye ihtiyaçları vardır. 

Enzimler iki şekilde olabilir:

• Basit - enzim sadece proteinden oluşur
• Konjuge - enzim protein dışında, protein-olmayan moleküller de içerir.

Yapıları sadece proteinden ibaret olup koenzim veya prostetik grup gibi ayrı bir kısım ihtiva etmeyen enzimlere örnek olarak; Pepsin, tripsin, Üreaz ve bazı hidrolazlar verilebilir.
Katalitik etki gösterebilmek için metal iyonuna ihtiyacı olan karbonik anhidraz çinko-protein, trozinaz ise bakır-protein kompleksidirler.
Organik fakat protein olmayan bir prostetik grup ihtiva eden enzimlere flavin nukleotidli enzimler, sitokramlar, katalaz ve peroksidaz; koenzim ihtiva eden enzimlere nikotinamid nükleotidli enzimler örnek verilebilir.

Enzim iki kısımdan oluşur
1. Apoenzim - protein kısmı
2. Koenzim (kofaktör) - protein olmayan kısmı

• Kofaktör - bir enzimin katalitik aktivitesi için gerekli protein olmayan kısım...kofaktör kaldırıldığında apoenzim fonksiyon göremez.
• Kofaktör bir metal iyonu yada koenzim denen bir organik molekül kompleksi olabilir.
• Kofaktör enzimin işini taşır. metalik kofaktörler, demir, bakır.. substratın aktif bölgeye bağlanmasına yardımcı olurlar.

Örnek. Ni; üreazın üreyi amonyum iyonuna parçalamasına yerdım eder

• Bazı aktif enzimler metal iyonu gerektirir.
• Çinko karboksipeptidaz için bir kofaktördür

Koenzimler
Bazıları vitaminlerden köken alır
1. Niacin
- NAD (Nicotinamide adenine dinucleotide)
2. Riboflavin
- FAD (Flavin adenine dinucleotide)
3. Pantothenic Acid
- CoEnzyme A 

Koenzimlerin fonksiyonu

Bir koenzim enzimin aktif bölgesini katalitik aktiviteye hazır hale getirir.

Metalik Kofaktörler

Koenzim bir substrat molekülünden fonksiyonel grupları kaldırır ve bir başka substrat molekülüne ekler.
Bazı koenzimler elektron taşıyıcı olarak etkir ve elektronları bir substrattan alır ve takibeden reaksiyonda bir başka moleküle ekler.
Örnek. NAD+ bir koenzimdir ve hücre içinde elektron taşır
Enzimlerden bazıları basit proteinlerdir, bunların katalitik etki gösteren kısmı doğrudan doğruya proteinin polipeptid zinciridir.
Bazı enzimlerin katalitik etki gösterebilmeleri için proteinden başka metal iyonuna, bazılarının protein olmayan organik bir bileşiğe, bazılarının ise her ikisine de ihtiyacı vardır.
Bu iyon veya bileşiğe genel olarak kofaktör adı verilir.
Organik bileşik enzimin protein kısmı ile oldukça sıkı birleşmiş ve iyonlaşmıyorsa prostetik grup, pek sıkı birleşmemiş ve iyonlaşabiliyorsa koenzim denir.
Prostetik grup ve koenzim terimi bazen birbirinin yerine de kullanılabilir.
Enzimlerin protein kısmına apoenzim denir. Koenzimler veya organik kofaktörler memelilerin beslenmesinde önem taşırlar, çünkü çoğu vitaminlerden meydana gelir veya vitaminlerle beraberdir. Koenzim ve vitamin ilişkileri tabloda verilmiştir.


Enzim AKtivitesi
Aktif bölge

• Reaksiyonların görüldüğü enzim bölgesi
• Genelde enzimin sadece küçük bir bölümüdür
• Bir mikroçevre oluşturur

örneğin sıkça sudan mahrum bırakır

• Substratı bağlayan R gruplarına sahip amino asitleri içerir
• Reaksiyon tamamlandığında ürünleri serbest bırakır

Spesifisite

• Enzim ve substrat arasında bütünleştirici

Enzim Spesifisitesi anahtar ve kilit modeli ile açıklanabilir


Enzimlerde adlandırma ve sınıflandırma
Bir enzimin etkisi altında biçim değiştiren maddeye substrat elde edilen maddeye ürün denir.
Substrata göre enzimde az veya çok bir spesifite gözlenir.
Bu spesifiklik üç şekilde olabilir:
1. Kimyasal grup veya fonksiyonlar; lipaz gliserol esterlerini hidroliz eder.
2. Kimyasal maddeler; Arjinaz arjinini hidroliz eder.
3. Enantiomerler; Maltaz sadece alfa-glikozidleri hidroliz eder.
Enzimlerin bütün bu yukarıda bildirilmeye çalışılan spesifisitelerinden (özelleşme) dolayı (FISCHER), bir anahtar kilidine nasıl uyarsa enzimlerin de substrata o şekilde uyması gerektiği tarzında düşünülmesini ortaya atmıştır. 

Enzimlerin adlandırılması
Çoğu substrat sonuna “az” eklenerek adlandırılır:

• Sükroz
• Lipidler
• DNA
• Proteinler
• Hidrojen koparılması
• Fosfat koparılması
• Sükraz
• Lipaz
• DNaz
• Proteaz
• Dehidrogenaz
• Fosfataz

Adlandırma
Enzimlerin isimlendirilmeleri özelleşmeleri hesaba katılarak düzenlenmiştir. Örneğin;

• Ksantin oksidaz: Hipoksantini ksantine ve ksantini ürik asite oksitler.
• Lesitin-Hidrolaz: Lesitin’in hidrolizini katalizler.
• Amino-transferaz: Transaminasyonu katalizler.

• Bu isimlendirme, çoğunlukla isim kökünün (sonundaki) bir kısımı kaldırılarak basitleştirilir. Örneğin;

• Lesitin hidrolaz yerine ---> Lesitinaz.
• Amino transferaz yerine ----> Transaminaz
• Invertaz : Sakkaroz-hidrolaz.
• Kinaz : Fosforil-transferaz (=fosforilazlar)
• Katepsin: Lizozomların proteazları.

Ayrıca kısaltmalar da kullanılabilir; G6PD = Glikoz-6-fosfat- dehidrojenaz gibi.

Sınıflandırma
Uluslararası Biyokimya Birliği’nin enzim komisyonunca 1961’de yayımlanan karara göre enzimler 6 gruba ayrılır:
1. Oksidoredüktazlar: Oksidasyon-redüksiyon reaksiyonlarını katalizleyen enzimler
2. Transferazlar. Grup transferi reaksiyonlarını katalizleyen enzimler.
3. Hidrolazlar. Hidrolitik reaksiyonları katalizleyen enzimler.
4. Liyazlar: Çifte bağlara grup ekleyen veya bunlardan grup ayıran enzimlerdir.
5. İzomerazlar: İzomerizasyon reaksiyonları katalizleyen enzimler.
6. Ligazlar: ATP’nin parçalanması ile bağ yapan enzimlerdir: ATP veya diğer fosfatlardan yararlanarak, bunlardaki pirofosfat bağının parçalanması sonucu iki molekül arasındaki yeni bağların meydana gelmesini sağlayan enzimler.

Enzim komisyonunca, her enzim için kullanışlı ve kısa bir isim, enzimin katalize ettiği reaksiyonu belirleyen bir sistemik isim ve enzimin durumunu kesinlikle ortaya koyan sınıflandırma numarası verilmiştir.
Enzimlerin sınıflandırılmalarında 4 diziden oluşan sayılar kullanılmaktadır. Dizide yer alan birinci sayı, enzimin hangi sınıfa mensup olduğunu gösterir. İkinci ve üçüncü sayılar, alt ve daha alt sınıfları açıklar. Dördüncü sayı 3. sayı ile ifade edilen alt sınıftaki seri numarasını belirtir.
Örneğin: Sınıflandırma numarası; EC 1.1.1 1 Alkol dehidrojenaz
İlk 1 sayısı: enzimin oksido-redüktaz sınıfına dahil olduğunu gösterir. İkinci 1 sayısı: Verici dönor maddenin CH-OH grubu üzerine etki yaptığını Üçüncü 1 sayısı: Akseptör olarak NAD ve NADP’den yararlandığını. Dördüncü 1 sayısı: Doğrudan enzimin sistemik adı olan Alkol-NAD Oksidoredüktazı açıklar.