Arama

Amino Asitler - Glisin

Güncelleme: 11 Şubat 2010 Gösterim: 8.441 Cevap: 1
Misafir - avatarı
Misafir
Ziyaretçi
11 Şubat 2010       Mesaj #1
Misafir - avatarı
Ziyaretçi
Glisin

Sponsorlu Bağlantılar
Glisin (Gly, G) proteinleri oluşturan 20 amino asitten biridir. Organik bir bileşiktir. Molekül formülü NH2CH2COOH, molekül ağırlığı 75.07 g/mol’dür. Sistematik adı aminoetanoik asittir. Kodları GGU, GGC, GGA ve GGG şeklindedir.

Özelleşmiş yapısal özellikleri olduğundan, bu amino asit evrimsel olarak korunur. Örneğin, sitokrom c, mayoglobin ve hemoglobinin hepsi korunmuş glisin içerirler. Glisin özel bir aminoasittir çünkü kiral (Bir molekülün aynadaki görüntüsüyle oluşturduğu ve üst üste gelemeyen ancak aynadaki görüntüsüyle çakışabilen durumuna verilen ad) değildir.

Proteinlerin çoğu çok az miktarlarda glisin içerirler. Bir istisna olarak sadece kolajen fazla miktarda (%35) glisin içerir. Katılarda, kristal şeklinde bulunur.

Glisin endüstriyel olarak, ya kloroasetik asitle amonyağın tepkimesiyle

ClCH2COOH + NH3 → H2NCH2COOH + HCl

Biyosentezi

Vücutta gliserinin, 3-fosfogliserattan türeyen serin aminoasitinden biyosentezi yapılır; bu nedenle esansiyel amino asitler arasında yer almaz. Bir çok organizmada, serin hidroksimetiltransferaz enzimi bir karbon atomu kaybederek bu dönüşümü katalize eder. Firidoksal fosfat da bu dönüşüm için gereklidir.

Serin + tetrahidrofolat → Glisin + N5,N10-Metilen tetrahidrofolat + su

Omurgalıların karaciğerlerinde, glisin sentezi, glisin sentaz (glisin yarık enzimi) adlı enzimle gerçekleşir. Bu tepkime tersinir özelliktedir.

CO2 + NH4+ + N5,N10-Metilen tetrahidrofolat + NADH + H+ → Glisin + tetrahidrofolat + NAD+

Parçalanması

Glisin üç yolla parçalanır. Hayvanlarda, en baskın yol, glisin yarık enziminin katalizini içerir. Sentetik yollardan, tepkime tersinirdir.

Glisin + tetrahidrofolat + NAD+ → CO2 + NH4+ + N5,N10-Metilen tetrahidrofolat + NADH + H+

İkinci yolda, glisin iki basamakta parçalanır. İlk basamak, serin hidroksilmetil transferaz enzimiyle serinden glisin biyosentezlenen tepkimenin tesridir. Sonra serin, serin dehisrataz enzimiyle pürivata çevrilir.

Üçüncü yol, glisinin D-amino oksidaz enzimiyle glioksilata dönüştürülmesidir. Sonra glioksilat, hepartik laktat hidrojenaz enzimiyle oksolata parçalanır. Bu dönüşüm NAD+’a bağlıdır.


Fizyolojik fonksiyonları

Biyosentetik ara ürün olarak: Glisin bir çok doğal besinin yapı maddesidir. Ökaryotlarda, porfirinlerin anahtar uyarıcısı olan D-aminolevulinik asit glisinden ve sükkin-CoA’dan sentezlenir. Glisin, pürin altbirimlerine merkezi C2N sağlar.

Nörotransmit olarak: Glisin, merkezi sinir sisteminde (özellikle retina, omurilik ve beyin sapında) engelleyici bir nörotransmittir. Glisin alıcıları aktive olduğunda, klorür iyonotropik alıcılar sayesinde nöronlara girerler ve engelleyici bir etki yaratırlar.

Endüstride Kullanımı:
  • Tatlandırıcı
  • Geri emilebilir amino asit
  • Kimyasal ara ürün
  • Metal kompleks madde
  • Diyet takviyesi
  • İlaç sanayi

Misafir - avatarı
Misafir
Ziyaretçi
11 Şubat 2010       Mesaj #2
Misafir - avatarı
Ziyaretçi
Glisin

Sponsorlu Bağlantılar
Vikipedi, özgür ansiklopedi

Glisin (Gly, G) apolar bir aminoasittir. Yapısal olarak proteinlerde bulunan 20 aminoasit arasında en basit olanıdır. Yan zinciri sadece bir hidrojen atomundan ibarettir. Glisindeki α-karbon atomu da bir hidrojene bağlı olduğu için, glisin optik olarak aktif değildir, diğer bir deyişle optik izomeri bulunmamamktadır.
Yan zincirinin olmamasından dolayı iki polipeptid ana zincirinin (veya aynı polipeptid segmentinin) birbirlerina oldukça yakınlaşabilecekleri bölümleri oluştururlar. Ayrıca glisin, diğer amino asitlerden çok daha fazla esnektir, bu sayede ana zincirin hareket ettiği ve hatta kırıldığı bölümlerdir.
Glisin en küçük aminoasit olması nedeniyle diğer aminoasitlerin sığamadığı bir çok yere sığabilmektedir. Örnek olarak, kollajen heliksinin içinde aminoasitlerden sadece glisin bulunabilmektedir.
Glisin, evrimsel olarak bazı proteinlerin belli pozisyonlarında sürekli olarak korunmuştur (örnek olarak, sitokrom c, myoglobin ve hemoglobin). Çünkü glisini daha büyük bir aminoasitle değiştiren mutasyonlar bu proteinlerin yapısını tamamen bozmaktadırlar.
Proteinler genellikle az sayıda glisin yapıtaşı içermektedir. Üçte biri glisinden oluşan kollajen ise bir istisnadır.

Fizyolojik fonksiyonları

Glisin, merkezi sinir sisteminde, özellikle omurilik, beyin kökü ve retinada olmak uzere inhibitörnörotransmiterdir. Nöronlar üzerindeki glisin reseptörleri glisin tarafından uyarıldığında, nöronun içine iyonotropik reseptörler vasıtasıyla Cl- akışı gerçeklesir. Negatif yüklü iyonların nöron içerisinde birikmesi inhibitör postsinaptik potansiyele neden olur. Nöronun uyarılması daha da zorlaşır. Strychnine iyonotropik glisin reseptörleri üzerinde etkili bir antagonisttir. Glisin insan vücudundaki hücreler tarafından fizyolojik ihtiyaçları karşılayacak miktarda sentezlenebildiği için beslenme yoluyla dışarıdan alımı şart değildir.

Yer aldığı metabolik olaylar

  • Safra asidi sentezi
  • Pürin sentezi
  • Hippurat sentezi(Sodyum benzoat ile oluşturduğu yapı)
  • Sarkozin(N-metil glisin) sentezi
  • Kreatin sentezi
  • Porfirin sentezi
  • Glutatyon sentezi
Metabolik bozuklukları

Glisinüri Plazma glisin düzeyi normal,glisinin yanısıra prolin ve hidroksiprolinin renal tübüler geri emilimi bozuktur.
Primer hiperoksalüri Glisinin glioksalata oksidasyonunda artış bulunur ve glioksalat katabolizması bozulduğundan oksalata oksidasyon artar.Oksalat taşı,tekrarlayıcı idrar yolu enfeksiyonları,renal yetersizlik,hipertansiyon gözlenir.
Hiperglisinemi Glisin yıkımında yer alan glisin yarılma enzim yapılarındaki hataya bağlı olarak görülen kalıtsal bir hastalıktır.Zeka geriliği ve nöbetler ile tanınır.Propiyonik asidemili hastalarda gözlenir.Non-ketotik hiperglisinemi de denir.Tedavide sodyum benzoat kullanılır.

Benzer Konular

11 Şubat 2010 / Misafir Kimya
11 Şubat 2010 / Misafir Kimya
11 Şubat 2010 / Misafir Kimya
11 Şubat 2010 / Misafir Kimya
11 Şubat 2010 / Misafir Kimya