Arama

Enzim Nedir? Enzimler Hakkında - Sayfa 2

Güncelleme: 8 Mart 2017 Gösterim: 159.292 Cevap: 17
Safi - avatarı
Safi
SMD MiSiM
2 Mayıs 2016       Mesaj #11
Safi - avatarı
SMD MiSiM
ENZİM AKTIVITESİ
Enzim Aktivitesini Etkileyen Etmenler
Sponsorlu Bağlantılar
Enzimlerin etkinliğini, dolayısıyla kimyasal tepkimelerin hızını artıran veya azaltan pek çok faktör vardır. Bu faktörler; substrat konsantrasyonu, enzim konsantrasyonu, pH, s ıcaklık, su aktivitesi, reaksiyon süresi, reaksiyon ürünleri, enzim inhibitörleri ve aktiviteleri, radyasyon, basınç, kaynama güçleri ve ışık gibi çe şitli fiziksel faktörler ve hormonlar şeklinde sıralanabilir.
Bir enzimatik reaksiyonda, reaksiyon hızı bu faktörlerden değişik derecelerde etkilenmektedir. Ancak enzimatik reaksiyonlarda faktörler arası etkileşim de önemli olmaktadıı Örneğin bir enzimin en iyi aktivite gösterdiği pH değeri farklı ortam sıcaklıklarından etkilenerek değişiklik gösterebilir. Bu nedenle enzimatik reaksiyonlarda, ortam koşulları bir bütün halinde dikkate alınmalıdır. Enzim aktivitesini etkileyen önemli bazı faktörler aşağıda açıklanmıştır.

Enzim Konsantrasyonu
Enzim konsantrasyonunun enzim hızına etkisi, diğer koşullar sabit tutulduğunda, doğrusal bir ilişki gösterir. Yani enzim konsantrasyonu arttıkça enzim hızı da doğru orantılı olarak artar (Şekil 2.1). Ortamdaki her enzim molekülü bağımsız çalıştığı için ne kadar enzim molekülü varsa o kadar çabuk gelişen bir reaksiyon söz konusudur.

Substrat konsantrasyonu

Enzim miktarının sabit tutulduğu bir ortamda substrat yoğunluğu arttıkça, tepkimenin hızı da artar. Tepkime hızı en yüksek noktaya eriştikten sonra sabit kalır
Enzim ile substrat, E+S -----► ES halinde iken enzim çalışmaktadır. Enzim görevini yapıp tekrar serbest iken ve birleşmek için substrat ararken çalışmamaktadır. Eğer ortamda bol substrat varsa enzim sürekli çalışm bir duruma gelir. Bu optimum substrat düzeyinin üzerindeki substrat değerleri, enzim reaksiyon hızına artı katkıda bulunmaz
Ad:  e5.JPG
Gösterim: 2068
Boyut:  35.8 KBAd:  E-S.jpg
Gösterim: 6784
Boyut:  18.9 KB
Enzim-substrat konsantrasyonunun etkisi

Sıcaklık
Sıcaklık, enzimlerin hem hızını hem de stabilitesini etkileyen önemli bir faktördür. Bütün diğer koşullar standardize edildiğinde, ortamının sıcaklığı arttıkça reaksiyon hızı da belli bir noktaya kadar artmaktadıı. Bu noktadan sonraki sıcaklı! artışlarında enzim hızında ani düşüşler meydana gelmektedir. Enzimlerin maksimum aktivite gösterdiği bu düşüş noktasına optimum sıcaklık adı verilir
Ad:  e6.JPG
Gösterim: 2514
Boyut:  18.0 KB

Ortamın pH
pH derecesi ortamın asitlik ve bazlık derecesini ifade eder ve 0 - 14 arasında değişir. Ortam pH’ı enzimatik reaksiyonların çoğunda hızı etkileyen önemli bir faktördür. Her enzimin optimum çalıştığ !ir pH aralığı vardır ve bu pH’a “optimum pH” denilmektedir.
Enzimlerin optimum pH’ları 2-10 arasında değişmektedir. Örneğin pepsinin optimum pH’ı 2 iken, alkalin fasfatazın 10’dur. Şekil 2.6.’da bazı enzimlerin optimum pH’ları verilmiştir. Bir enzimin çalıştığı optimum pH değeri mevcut değilse enzimin etkinliği azalı. Ayrıca kuvvetli asitler ve bazlar enzimlerin yapıs ını bozarak çalışmalarını engeller.
Ad:  e7.JPG
Gösterim: 1890
Boyut:  32.0 KB

Su Aktivitisi
Bir gıdada suyun durumu, o gıdanın su ( nem ) içeriği ile onun çevresindeki havanın nisbi nemi arasındaki bir ilişki olarak ele alınır. Bu iki değer arasındaki oran ise su aktivitesi ( aw ) olarak tan ımlanır.
Enzimlerin büyük bir kısmı i şlevlerini su içerisinde gösterdiğinden, suyun miktarı da enzim işlevinde etken bir koşuldur. Genellikle % 15’in altında su içeren ortamlarda, enzimler işlev göstermezler. Reçel ve pekmez yapımında bu faktör önemlidir. Sulandırılan reçel, bal ya da pekmez vb nin ekşimesi bu yüzdendir.
Kuru ortamda enzimler sıcaklığa daha fazla dayanı. Nem arttücça enzimlerin sıcakl^a karşı hassasiyetleri de artar.

Enzim inhibitörleri
Enzim-substrat kompleksinin oluşmasını değişik şekillerde etkileyen, enzim faaliyetinin azalmasına yol açan doğal veya yapay kimyasal maddelere “enzim inhibitörleri”, bu olaya ise “enzim inhibisyonu” denir. Bu maddeler istenmeyen enzim aktivitesinin önlenmesi veya kontrol altında tutulmasında aracı olarak kullanılm Enzim inhibitörleri: tersinir-geri dönüşümlü ( reversible ), tersinmez-geri dönüşümsüz (irreversible) ve allosterik inhibitörler olmak üzere 3 başlıkta incelenebilmektedir.
Ad:  e8.JPG
Gösterim: 1533
Boyut:  26.7 KB
İnhibitörlerin gruplandırılması

Yarışmalı inhibitörün kimyasal yapısı ve şekli substratınkine çok benzemekte ve enzimin aktif merkezi ile geri dönüşümlü olarak birle şebilmektedir. Ancak oluşan enzim- inhibitör ( EI ) kompleksinden ürüne geçiş mümkün değildir. Ortamda yarışmalı inhibitör bulunduğunda, bu inhibitörle substrat arasında enzimle birleşme yönünde bir yarışma olur. Bu durumda ortamdaki enzim moleküllerinin bir kısmı substrat ile birleşmekte ve buradan ürün oluşumu gerçekleşmekte, bir kısım enzim ise inhibitör ile birleşmekte ve ürün elde edilememektedir.

Bu tip inhibisyonu azaltmak içinde ortamdaki substratın konsantrasyonunu arttırabiliriz. Ortamda substratın bol olması, enzimin substratla birleşme şansını artıracaktır.
Yarışmasız inhibitörler ise substrata hiç benzememekte veya çok az benzemektedir. Enzime aktif merkez d ışında diğer bir bölge üzerinden bağlanmaktadır. Bu nedenle, substrat ile inhibitör aras ında enzimle kompleks oluşturma yönünde bir yarışma söz konusu değildir. Bu durumda da, ortamdaki enzimlerin bir kısmı E,S ve EI kompleksleri halinde ise bir kısım enzim E,I,S kompleksi oluşturmaktadm E,I,S kompleksinden ürüne geçilememektedir. Ancak enzimin geri dönüşümlü olarak bu kompleksten ayrılarak tekrar serbest hale geçme ve substrat ile ES kompleksi yaparak ürün oluşturma şansı vardır. Bu anlatılanlar aşağıdaki şekilde şema tize edilebilir.

Sınırlı
yarışmalı inhibitörler ise ES kompleksine bağlanarak inhibisyona neden olur. İnhibitörün direkt olarak enzime bağlanıp EI kompleksi yapması söz konusu değildir. Şu şekilde şematize edebiliriz.

Geri dönüşümsüz inhibitörler enzime kovalent bağlarla (elektronların ortaklaşa kullanılması) geri dönüşümsüz olarak bağlanı. EI kompleksinden tekrar serbest enzime dönüş veya ürün oluşumu söz konusu değildir. Bu nedenle ürün oluşumu ancak ortamda serbest enzimle birleşebilen substrat üzerinden olabilir. Geri dönüşümsüz inhibitörlere “enzim zehirleri” adı da verilmektedir. İnhibitörün enzime bağlanması aktif merkez ya da başka bir bölgeden olabilmektedir. Ağır metal iyonlar (Hg+2,Ag+2 gibi), oksidan maddeler (hidrojen peroksit vb.), hidroksil amin geri dönüşümsüz inhibitörlere örnek verilebilir.
Allosterik inhibitörler ise yapısında aktif merkez dışında modifikatör adı verilen bir başka bölge daha bulundurur. Allosterik inhibitörler enzimlerin modifikatör bölgesine bağlanır. Bu bağlanma sonucunda, enzimin aktif merkezinde substratın bağlanmasına olanak vermeyen şekilsel bir değişim meydana gelir ve buna bağlı olarakta ES kompleksi oluşamaz.
Ad:  e9.JPG
Gösterim: 2069
Boyut:  36.0 KB

Aktivatörler
Bazı enzimler aktivitelerini artırmak için aktivatör adı verilen iyonlar veya küçük moleküllere gereksinim duymaktad ı. Aktivatörler genellikle metal iyonların Aktivatörlerin bir kısmı yalnızca substratla, diğer bir kısmı ise enzimle birleş erek aktivatör rolü oynar.
Enzimle birleşen aktivatörler küçük metal iyonlandrn K+, Mg+2, Zn+2, Fe+2, Ca+2 ve Co+2, Cl-, Br-, F" , I" ve OH" vb. aktivatördür. Örneğin; Cl" a amilaz m aktivitesini 2 kat artırmaktadrn. Yalnızca enzimin substratı ile birleşerek görev yapan aktivatörlere di ve
trifosfatların Mg+2 ve Mn+2 ile yaptıkları kompleksler örnek gösterilebilir.
Örneğin; MgATP (Magnezyum Adenozin Tri Fosfat) gibi.

Basınç
Normal gıda işlemleri enzimleri tek başına inaktive edecek derecede bir basınç yaratmamaktadır. Ancak yüksek sıcakl ıklar ile uygulanan basınç enzim inaktivasyonuna neden olmaktadır.
Gıda dokuların in dağılmasma olanak vermeyen hidrostatik basınçlar gıdadaki enzimleri tam olarak inaktive etmemektedir. Gıdaların basınçla muamelesinin birkaç alt birimden ( polipeptitden ) oluşmuş enzimler üzerinde daha etkili olacağı ve bas inç yeterli düzeyde ise bu alt birimlerin dağılarak enzim aktivitesinin kaybolabileceği bildirilmektedir.

Gıda Sanayisinde Enzim Kullanımı

Gıda sanayisinde kullan ilan enzimler başlıca 3 kaynaktan elde edilir: Bitkiler, hayvanlar ve mikroorganizmalar.
Gıda sanayisinde en sık karşılaştığımız enzimler şunlardır:

Karbonhidrazlar
Bu enzimler karbonhidratların hidrolizini katalize etmektedirler. Gıda endüstrisinde yaygın olarak kullanılan karbonhidrazlar aşağıda verilmiştir.
Amilazlar
Amilazlar; a- amilaz ve P- amilaz olarak iki srnifa aynlıı Bunlar nişastanın hidrolizini katalize eder, başlıca maltoz ve dekstrin ile az miktarda glikoz oluşur. Amilazlar doğada bulunur, elde edilmeleri için kaynak bakterilerdir. Amilazların en yaygın kullanıldığı gıda endüstrisi alanları ekmekçilik, tatlı şurup üretimi ve bira üretimidir.
Normal unda a-amilaz az miktarda bulunmaktadı. Bu nedenle una eklenen ekmek katkı maddelerinde ticari olan , a-amilaz ve / veya malta zorunlu olarak yer verilmektedir. a- ve P-amilazlar, mayanı hamurdan etil alkol fermantasyonunu gerçekleştirmek için gereksinim duyduğu fermente edilebilir şekerlerin oluşmasını sağlar. Yine amilazlar, ekmekçilikte hamur kıvamını azaltı. Bunu önlemek için pişme sıcaklığım dayanıklı, a- amilaz kullanılmalıdır.

İnvertaz
Karbonhidratlardan invertaz, sakkarozun hidrolizini sağlayan enzimdir ve sakkaroz, sükraz vb isimleri ile de bilinir. İnvertaz enzimi gıda endüstrisinde genelde invert şeker eldesi amacıyla kullanılır. İnvert şekerin iki önemli avantajı sukrazdan daha çözünür olması ve üründe kristalleşme sorunu yaratmamasıdır. Bu nedenle de invert şekerlerle ş ekerlemecilik ile likör, yapay bal ve dondurulmuş tatlı ve benzeri üretimlerde yaygın olarak kullanılmaktadır.

Laktaz ( B.galaktosida)
Bu enzim bir disakkarit olan laktozu monosakkaritleri olan galaktoz ve glikoza hidroliz etmektedir. Laktaz enzimine en yaygın olarak dondurmacılıkta, kumlu veya taneli ürün elde edilmesine neden olan laktoz kristalleşmesinin engellenmesi için başvurulmaktadı. Ayrıca peynir suyunun hayvan yemi olarak değerlendirilmesiyle, ekmekçilikte ve laktoz oranı düşürülmüş veya laktoz içermeyen süt mamüllerin elde edilmesinde kullanılmaktadır.

Pektik enzimler (pektinazlar )
Pektik bitkilerin hücre duvarında ve hücre içinde bulunan bir kompleks karbonhidrattır. Pektin ve benzeri pektik maddeler meyve ve sebze sularının eldesinde ürüne geçmekte ve ürüne bulanıklık kazandırmaktadır.
Pektik enzimler, pektini hidrolizi ederek bulanıklık yapma özelliğinin kaybolmasına neden olur. Pektik enzimlerden bazıları şunlardır: pektin metil esteraz ( PME, pektaz ), polimetilgalakturanazlar ( PMG ), poligalakturanazlar ( PG ), pektik asit liyazlar ( PAL ), pektik asit liyaz enzimi, domates gibi bazı işlem görmemişgıdalarda yapısal bozulmalara neden olmaktadı.

Izomerazlar

Glikoz izomeraz glikozun fruktoza dönüşmesini katalizleyen bir izomerazdır. Glikoz şurupları bu enzimden yararlanılarak tatlılık derecesi daha yüksek olan fruktoz şuruplarına dönüştürülebilmektedir. Glikoz şurupları özellikle nişastadan elde edilmektedir
Ad:  e10.JPG
Gösterim: 1000
Boyut:  13.8 KB
Nişastadan fruktoz şurubu eldesinde kullanılan enzimler

Proteolitik enzimler ( proteazlar, proteinazlar )
Bu enzimler proteinlerdeki peptit bağını hidrolize eder. Gıdaların yapısı, gıdada mevcut olan veya sonradan eklenen proteazların, proteinleri hidrolize etmesi sonucu değişmektedir. Örneğin, bir protein olan jelatin bileşimine bromelin içeren ananas eklendiğinde jelleşme özelliğini yitirmektedir. Rennin ve rennet sütü koagüle ederek jelleştirmektedir.
Proteazlann gıdanın yapısını değiştirme özelliğinden ekmekçilik ve et endüstrisinde de yararlanılmaktadı. Proteazlar buğday unundaki glüteni (un proteini) hidrolize etmekte ve böylece de hamur vizkozitedeki düşüşle birlikte vizkoelastik bir özellik kazanmaktadı. Böylece hamurun yoğrulma özelliği iyileşmekte, ekmek kalitesi artmaktadır.
Et endüstrisinde papain, fisin ve bromelin gibi bitkisel proteazlar ile fungal proteazlardan et yumuşatma amacıyla yararlanılmaktadır. Bu proteolik enzimler etteki elastin ve kollajeni ( et poteinleri) kismi hidrolizasyona uğratarak etin yumuşamasına neden olur. Yine proteazlardan biracılıkta biyolojik olmayan bulanıklığ ( biradaki protein ve tanninin gözle görülebilir partiküller halinde kompleks oluşturulması) engellemek için de yararlan ılmaktadıı. Bu tip uygulamalar ile biralar soğuğa karşı dirençli hale gelirler.
Proteotik enzimler, gıda endüstrisinde jelatin, pepton ve aspartam ( tatland ırıcı) eldesi amac ıyla da kullanılmaktadır.

Lipazlar
Lipazlar yağları hidrolize eden enzimlerdir. Lipazlara bazı peynir çeşitlerinde ve tereyağlannda özel tat-koku geliştirmek amacıyla başvurulmaktadıı.
Oksidoredüktazlar

Glikoz oksidaz

Bu enzim küflerden elde edilmektedir. Glikoz oksidazın gıda endüstrisindeki kullanımı ise; enzimin bazı gıdalardan çok az miktarda bulunan glikoz ve / veya oksijeninin uzaklaştırılması prensibine dayanmaktadır. Yumurta tozunun elde edilmesinde, kurutma öncesinde glikoz oksidaz kullan iminin temel nedeni yumurtadaki eser ( az ) miktardaki glikozun uzaklaştırılmasıdır. Böylece muhafaza sırasındaki enzimatik olmayan esmerleşme engellenmiş olur . Meyve suları, bira, şarap veya mayonez gibi gıdalarda ise glikoz oksidaz eser miktardaki oksijenin ortamdan uzaklaştırılmasını sağlar. Böylecede enzimatik esmerleşmeler ve /veya oksidatif acılaşmalar engellenmiş olur.

Lipoksigenaz
Lipoksigenazın gıdalar üzerinde istenen veya istenmeyen yönde değişiklik yaratan bazı etkileri vardı. Lipoksigenaz buğday ve soya fasulyesi ununda karotenoidleri etkileyerek ağarmaya neden olur. Bu durum beyaz ekmek üretiminde istenmesine karşılık makarna üretiminde istenmez. Yine lipoksigenaz, gıdalarda klorofil ve karotenleri parçalayarak istenmeyen renk de ğişimlerine neden olabilmektedir. Bunun dışında gıdalarda oksidatif tat ve aroma bozulmalarına ( samanımsı bir tat ve aroma ),vitaminler ve proteinlerde oksidatif parçalanmalara ve elzem yağ asitlerinin (lineoleik, linolenik ve araşidonik asitler) oksidasyonuna da yol açabilmektedir.

Gıda endüstrisinden yararlanılan önemli bazı enzimleri tanımaya çalıştık. Şimdi ise enzimlerin gıda endüstrisindeki kullanım amaçlarından bahsedelim.
Enzimler gıda endüstrisinde genel olarak değişik bir ürün elde etmek ve / veya ürüne istenilen özellikler kazandırmak amacıyla kullanılmaktadır.
Ad:  e11.JPG
Gösterim: 15215
Boyut:  48.8 KB
Ekmekçilikte kullanılan enzimler

Ad:  e12.JPG
Gösterim: 16775
Boyut:  43.8 KB
Süt ve süt ürünleri endüstrisinde kullanılan enzimler

Ad:  e13.JPG
Gösterim: 4236
Boyut:  60.2 KB
Biracılıkta kullanılan enzimler

Enzimlerden gıda endüstrisinde diğer bazı özel amaçlarla da yararlanılabilmektedir. Ömeğin gıda endüstrisinde kullanılan bazı özel katkı maddeleri enzimlerden yararlanılarak üretilebilmektedir.
Ad:  e14.JPG
Gösterim: 3203
Boyut:  60.7 KB
Özel katkı maddeleri veya istenilen bir etkinin enzimatik yolla elde edilmesi

Bu konuda diger bir örnek ise işlem görmemi ş ( ham ) maddelerdeki toksik ( zehirli ) veya beslenme değerini düşürücü öğelerin enzimatik yolla uzaklaştırılmasıdır

Ad:  e15.JPG
Gösterim: 1240
Boyut:  47.7 KB
Gıda ham maddelerindeki istenmeyen bile Şklerin enzimatik yolla uzaklaştınlması
Son düzenleyen Safi; 4 Mayıs 2016 03:27
SİLENTİUM EST AURUM
Safi - avatarı
Safi
SMD MiSiM
3 Mayıs 2016       Mesaj #12
Safi - avatarı
SMD MiSiM
Enzim
Biyokimyasal reaksiyonların pek çoğu protein yapısındaki organik kimyasal maddeler tarafından katalizlenir. Bu çeşit biyolojik katalizörlere “Enzim” adı verilir.
Sponsorlu Bağlantılar
İlk defa 1833 yılında Payan ve Persöz, alkol kullanmak suretiyle malt ekstresinden nişastayı sindiren enzimi presipitasyon yolu ile ayırt ettiler ve buna “Diastaz” adını verdi er.
  • Daha sonra, 1836 yılında Schwan mide suyundan “Pepsin”i elde etti.
  • 1926’da Sumner ilk kristal enzim olan “Üreaz” ı izole etti.
  • Pepsin, tripsin ve kimotropsin’in Notrhrop tarafından kristal halde elde edilmeleri ise 1930-1936 yılları arasına rastlar.
  • Halen 2000 kadar enzimin identifikasyonu yapılmış, bunlardan 250 kadarı da kristal elde elde edilmiştir.
  • Enzimler ve bunlarla uğraşan Biyokimya dalı “Enzimoloji” halen biyokimyanın ilgilendiği başlıca konulardan en önemlisini teşkil eder.

Enzimlerin Katalitik Etkinliği

Enzimler biyokatalizörlerdir,
Temel 3 karakteristiğe sahip biyolojik maddelerdir:
a) Biyokimyasal reaksiyonları hızlandıracak güçtedir
b) Reaksiyonun sonunda değişmemiş olarak çıkarlar
c) Substrat derişimine göre çok az miktarda etkirler.
Enzimler reaksiyonları başlatır veya hızlandırırlar, oysa yokluklarında bunlar olmaz.

Uygun hale getirilmiş model
Ad:  e1.JPG
Gösterim: 942
Boyut:  24.2 KB
Enzim etkisinin uygun hale getirilmiş şeklinde:
  • aktif bölge esnektir, kırılgan değildir
  • enzimin şekli katalitik aktivite için aktif bölge ve substrata maksimum uygunluktadır.
  • Substrat spesifitesinin büyük değişebilirliği söz konusudur.

Enzimle katalizlenen bir reaksiyona örnek
Ad:  e2.JPG
Gösterim: 1157
Boyut:  44.2 KB

Enzimin Yapısı
Enzimler canlı hücreler tarafından sentez edilen protein yapısında maddelerdir. Enzimlerin etki yaptığı maddeler genellikle tek ve belirli maddelerdir.
Pek az enzim mevcut protein yapıları ile etkili olabilirler, çoğunlukla enzimlerin etkili hale geçebilmeleri için aktive edici bir ek maddeye ihtiyaçları vardır. 

Enzimler iki şekilde olabilir:
  • Basit - enzim sadece proteinden oluşur
  • Konjuge - enzim protein dışında, protein-olmayan moleküller de içerir.
Ad:  e3.JPG
Gösterim: 4407
Boyut:  25.7 KB

Yapıları sadece proteinden ibaret olup koenzim veya prostetik grup gibi ayrı bir kısım ihtiva etmeyen enzimlere örnek olarak; Pepsin, tripsin, Üreaz ve bazı hidrolazlar verilebilir.
Katalitik etki gösterebilmek için metal iyonuna ihtiyacı olan karbonik anhidraz çinko-protein, trozinaz ise bakır-protein kompleksidirler.
Organik fakat protein olmayan bir prostetik grup ihtiva eden enzimlere flavin nukleotidli enzimler, sitokramlar, katalaz ve peroksidaz; koenzim ihtiva eden enzimlere nikotinamid nükleotidli enzimler örnek verilebilir.

Enzim iki kısımdan oluşur
1. Apoenzim - protein kısmı
2. Koenzim (kofaktör) - protein olmayan kısmı
  • Kofaktör - bir enzimin katalitik aktivitesi için gerekli protein olmayan kısım...kofaktör kaldırıldığında apoenzim fonksiyon göremez.
  • Kofaktör bir metal iyonu yada koenzim denen bir organik molekül kompleksi olabilir.
  • Kofaktör enzimin işini taşır. metalik kofaktörler, demir, bakır.. substratın aktif bölgeye bağlanmasına yardımcı olurlar.
Örnek. Ni; üreazın üreyi amonyum iyonuna parçalamasına yerdım eder
  • Bazı aktif enzimler metal iyonu gerektirir.
  • Çinko karboksipeptidaz için bir kofaktördür
Koenzimler
Bazıları vitaminlerden köken alır
1. Niacin
- NAD (Nicotinamide adenine dinucleotide)
2. Riboflavin
- FAD (Flavin adenine dinucleotide)
3. Pantothenic Acid
- CoEnzyme A 

Koenzimlerin fonksiyonu
Ad:  e4.JPG
Gösterim: 8278
Boyut:  29.9 KB
Bir koenzim enzimin aktif bölgesini katalitik aktiviteye hazır hale getirir.

Metalik Kofaktörler
Ad:  e5.JPG
Gösterim: 966
Boyut:  46.6 KB
Koenzim bir substrat molekülünden fonksiyonel grupları kaldırır ve bir başka substrat molekülüne ekler.
Bazı koenzimler elektron taşıyıcı olarak etkir ve elektronları bir substrattan alır ve takibeden reaksiyonda bir başka moleküle ekler.
Örnek. NAD+ bir koenzimdir ve hücre içinde elektron taşır
Enzimlerden bazıları basit proteinlerdir, bunların katalitik etki gösteren kısmı doğrudan doğruya proteinin polipeptid zinciridir.
Bazı enzimlerin katalitik etki gösterebilmeleri için proteinden başka metal iyonuna, bazılarının protein olmayan organik bir bileşiğe, bazılarının ise her ikisine de ihtiyacı vardır.
Bu iyon veya bileşiğe genel olarak kofaktör adı verilir.
Organik bileşik enzimin protein kısmı ile oldukça sıkı birleşmiş ve iyonlaşmıyorsa prostetik grup, pek sıkı birleşmemiş ve iyonlaşabiliyorsa koenzim denir.
Prostetik grup ve koenzim terimi bazen birbirinin yerine de kullanılabilir.
Enzimlerin protein kısmına apoenzim denir. Koenzimler veya organik kofaktörler memelilerin beslenmesinde önem taşırlar, çünkü çoğu vitaminlerden meydana gelir veya vitaminlerle beraberdir. Koenzim ve vitamin ilişkileri tabloda verilmiştir.
Ad:  e6.JPG
Gösterim: 1082
Boyut:  53.2 KB

Enzim AKtivitesi
Aktif bölge
Ad:  e7.JPG
Gösterim: 4843
Boyut:  21.5 KB
  • Reaksiyonların görüldüğü enzim bölgesi
  • Genelde enzimin sadece küçük bir bölümüdür
  • Bir mikroçevre oluşturur
örneğin sıkça sudan mahrum bırakır
  • Substratı bağlayan R gruplarına sahip amino asitleri içerir
  • Reaksiyon tamamlandığında ürünleri serbest bırakır
Spesifisite
  • Enzim ve substrat arasında bütünleştirici

Enzim Spesifisitesi anahtar ve kilit modeli ile açıklanabilir
Ad:  e8.JPG
Gösterim: 1333
Boyut:  28.6 KB

Enzimlerde adlandırma ve sınıflandırma

Bir enzimin etkisi altında biçim değiştiren maddeye substrat elde edilen maddeye ürün denir.
Substrata göre enzimde az veya çok bir spesifite gözlenir.
Bu spesifiklik üç şekilde olabilir:
1. Kimyasal grup veya fonksiyonlar; lipaz gliserol esterlerini hidroliz eder.
2. Kimyasal maddeler; Arjinaz arjinini hidroliz eder.
3. Enantiomerler; Maltaz sadece alfa-glikozidleri hidroliz eder.
Enzimlerin bütün bu yukarıda bildirilmeye çalışılan spesifisitelerinden (özelleşme) dolayı (FISCHER), bir anahtar kilidine nasıl uyarsa enzimlerin de substrata o şekilde uyması gerektiği tarzında düşünülmesini ortaya atmıştır. 

Enzimlerin adlandırılması
Çoğu substrat sonuna “az” eklenerek adlandırılır:
  • Sükroz
  • Lipidler
  • DNA
  • Proteinler
  • Hidrojen koparılması
  • Fosfat koparılması
  • Sükraz
  • Lipaz
  • DNaz
  • Proteaz
  • Dehidrogenaz
  • Fosfataz

Adlandırma
Enzimlerin isimlendirilmeleri özelleşmeleri hesaba katılarak düzenlenmiştir. Örneğin;
  • Ksantin oksidaz: Hipoksantini ksantine ve ksantini ürik asite oksitler.
  • Lesitin-Hidrolaz: Lesitin’in hidrolizini katalizler.
  • Amino-transferaz: Transaminasyonu katalizler.
• Bu isimlendirme, çoğunlukla isim kökünün (sonundaki) bir kısımı kaldırılarak basitleştirilir. Örneğin;
  • Lesitin hidrolaz yerine ---> Lesitinaz.
  • Amino transferaz yerine ----> Transaminaz
  • Invertaz : Sakkaroz-hidrolaz.
  • Kinaz : Fosforil-transferaz (=fosforilazlar)
  • Katepsin: Lizozomların proteazları.
Ayrıca kısaltmalar da kullanılabilir; G6PD = Glikoz-6-fosfat- dehidrojenaz gibi.

Sınıflandırma

Uluslararası Biyokimya Birliği’nin enzim komisyonunca 1961’de yayımlanan karara göre enzimler 6 gruba ayrılır:
1. Oksidoredüktazlar: Oksidasyon-redüksiyon reaksiyonlarını katalizleyen enzimler
2. Transferazlar. Grup transferi reaksiyonlarını katalizleyen enzimler.
3. Hidrolazlar. Hidrolitik reaksiyonları katalizleyen enzimler.
4. Liyazlar: Çifte bağlara grup ekleyen veya bunlardan grup ayıran enzimlerdir.
5. İzomerazlar: İzomerizasyon reaksiyonları katalizleyen enzimler.
6. Ligazlar: ATP’nin parçalanması ile bağ yapan enzimlerdir: ATP veya diğer fosfatlardan yararlanarak, bunlardaki pirofosfat bağının parçalanması sonucu iki molekül arasındaki yeni bağların meydana gelmesini sağlayan enzimler.

Enzim komisyonunca, her enzim için kullanışlı ve kısa bir isim, enzimin katalize ettiği reaksiyonu belirleyen bir sistemik isim ve enzimin durumunu kesinlikle ortaya koyan sınıflandırma numarası verilmiştir.
Enzimlerin sınıflandırılmalarında 4 diziden oluşan sayılar kullanılmaktadır. Dizide yer alan birinci sayı, enzimin hangi sınıfa mensup olduğunu gösterir. İkinci ve üçüncü sayılar, alt ve daha alt sınıfları açıklar. Dördüncü sayı 3. sayı ile ifade edilen alt sınıftaki seri numarasını belirtir.
Örneğin: Sınıflandırma numarası; EC 1.1.1 1 Alkol dehidrojenaz
İlk 1 sayısı: enzimin oksido-redüktaz sınıfına dahil olduğunu gösterir. İkinci 1 sayısı: Verici dönor maddenin CH-OH grubu üzerine etki yaptığını Üçüncü 1 sayısı: Akseptör olarak NAD ve NADP’den yararlandığını. Dördüncü 1 sayısı: Doğrudan enzimin sistemik adı olan Alkol-NAD Oksidoredüktazı açıklar.
SİLENTİUM EST AURUM
Safi - avatarı
Safi
SMD MiSiM
3 Mayıs 2016       Mesaj #13
Safi - avatarı
SMD MiSiM
Enzimatik reaksiyonlar
  • Birçoğumuz şekeri; enerji için, tatlandırıcı olarak yiyecek ve içeceklerde, veya şekerin kendisini direkt olarak kullanırız.
  • Şekerin H2O ve CO2 ye çevrilmesi, oksijenli ortamda ve oldukça ekzergonik bir işlemdir. Oluşan serbest enerjiyi düşünmek, hareket, tatmak ve görmek için kullanırız.
  • Bir paket şeker rafta H2O ve CO2 ye dönüştürülmeden yıllarca kalabilir. Oysa organizmalarda saniyeler içerisinde kimyasal enerjisini salar. Fark kataliz edilmeleridir. Kataliz haricinde şeker oksidasyonu uygun zaman periyodu içinde meydana gelmez.
  • Canlılara bu özelliği kazandıran olağanüstü katalitik güce sahip olan ENZIM’lerdir.
Enzimler
  • Katalik güçleri çoğu zaman sentetik ve inorganik katalistlerden daha yüksektir.
  • Her biyokimyasal reaksiyonun merkezinde yer alır.
  • Moleküllerin parçalanması, kimyasal enerjinin korunması ve dönüştürülmesi sağlar
  • Basit öncüllerden biyolojik makromoleküllerin yapılmasında görev alırlar.
  • Eksiklikleri veya aşırı aktiviteleri bazı genetik hastalıkların sorumlusu olabilir.
  • Bazı enzimlerin aktivitelerinin ölçülmesi, yine bazı hastalıkların tanısında önemlidir.
  • Birçok ilaç enzimler üzerinden etkisini gösterir.
  • Ayrıca kimya endüstrisi, yiyecek işlenmesi ve tarımda önemli kullanıma sahiptir.
  • Protein yapıları farklı ama katalizledikleri reaksiyonlar aynı olan enzimlere izoenzim denir. Kalp ve kas Laktat dehidrogenaz enzimi örnektir.
  • Enzimler E.C. (= Enzyme Comission) ye göre sınıflandırılırlar. E.C.1.4.3.6 gibi.
  • 1700 lü yıllarda ilk enzimin varlığından söz edilmeye başlamıştır. Mide salgıları ile etin parçalanması çalışmalarını, 1800 lü yıllarda çeşitli bitki ve tükrük ile nişastanın parçalanması çalışmaları izlemiştir.
  • 1850 li yıllarda Pasteur mayalar tarafından şekerin alkole fermente olduğunu buldu.
  • 1897 de Eduard Bucher fermentasyonun hücreler uzaklaştırıldığında bazı moleküllerce gerçekleştirildiğini saptadı.
  • Frederick W. Kühne bu molekülleri Enzim olarak adlandırdı.
  • Bundan sonraki çalışmalar yeni enzimlerin keşfi ve bunların biyokimyasal özelliklerinin araştırılması ile devam etti.
  • 1926 yılında James Sumner, üreaz enzimini izole ederek kristal halde elde etti ve bütün enzimlerin protein olduğunu idda etti ve bu görüş 1930’lar da kabul gördü.
  • Üreazı tripsin, pepsin ve diğer sindirim enzimlerinin keşfi ve biyokimyasal çalışmaları takip etti.
  • Haldane’nin ilgi çekici önerisi; enzim ve substratı arasında kataliz reaksiyonunu mümkün kılan zayıf bağlanma etkileşimleridir. Bu bugünkü enzim anlayışımızın temelini oluşturmuştur.
  • Bundan sonra binlerce enzim keşfi ve biyokimyasal çalışmaları devam etmiştir.
Çoğu enzim proteindir
  • Katalitik RNA molekülleri dışında bütün enzimler proteindir.
  • Katalitik aktiviteleri doğal protein konformasyonlarına bağlıdır. Eğer denatüre edilir (3 boyutlu yapısının bozulması) veya alt üniteleri ayrılırsa, katalitik aktivitelerini kaybederler. Eğer enzim aminoasit birimlerine ayrılırsa katalitik aktiviteleri yok edilir.
  • Primer, sekonder, tersiyer ve kuarterner yapıları katalitik aktiviteleri için önemlidir.
  • Enzimler 12,000 ila 1,000,000 molekül ağırlığı arasındadır.
  • Bazı enzimler aktiviteleri için sahip oldukları a.asitlerin dışında herhangi bir kimyasal gruba ihtiyaç duymazlar.
  • Bazıları ise kofaktör olarak adlandırılan bir veya daha fazla Fe+2 Mg+2 Mn+2 veya Zn+2 gibi inorganik iyon veya koenzim olarak adlandırılan kompleks organik veya metalloorganik moleküllere ihtiyaç duyar.
Ad:  e1.JPG
Gösterim: 949
Boyut:  54.6 KB
SİLENTİUM EST AURUM
Safi - avatarı
Safi
SMD MiSiM
3 Mayıs 2016       Mesaj #14
Safi - avatarı
SMD MiSiM
ENZİMLER
Canlılarda meydana gelen biyokimyasal reaksiyonları gerçekleştiren katalizörlere enzim denir.Enzimler yapı olarak iki kısımda incelenir. Basit enzimler ve bileşik enzimler.

Basit Enzimler:

Sadece proteinden meydana gelmiş enzimlerdir.Bunlara en iyi örnek sindirim enzimleri ve üreyi parçalayan üreaz enzimleridir.Reaksiyon direk olarak protein kısmı tarafından yürütülür.

Bileşik Enzimler:

Bileşik enzimler iki kısımdan meydana gelir.
Protein + Vitaminler (koenzim)
Protein + Mineral maddeler veya metal iyonları (kofaktör)

Bu enzimlerin protein kısmına apoenzim; apoenzim ve koenzimden oluşan aktif enzime holoenzim denir.
Ad:  e2.JPG
Gösterim: 1296
Boyut:  41.2 KB

Enzimlerin Sınıflandırılması
1. Oksidoredüktazlar: iki substrat arasında oksidasyon-redüksiyon reaksiyonlarını katalizlerler.
Ad:  e3.JPG
Gösterim: 790
Boyut:  11.5 KB

2. Transferazlar:
Bir substrat çifti arasında (S ve A) fonksiyonel bir grubun (hidrojenden başka) transferlerini katalizlerler.
Ad:  e4.JPG
Gösterim: 780
Boyut:  9.6 KB

3. Hidrolazlar: Subsratın yapısına göre eter, ester, peptid, glikozit v.s bağları üzerine hidroliz reaksiyonlarnı sağlayan enzimlerdir.
Ad:  e5.JPG
Gösterim: 822
Boyut:  10.6 KB

4. Liyazlar: Hidrolizde olandan başka bir mekanizma ile substratların bazı gruplarını ayıran enzimlerdir.
Ad:  e6.JPG
Gösterim: 788
Boyut:  10.5 KB

5. İzomerazlar:
Subsratların izomerleşmesini sağlarlar.
Ad:  e7.JPG
Gösterim: 770
Boyut:  10.0 KB

6. Ligazlar: Daha büyük bir molekülü oluşturmak için iki metabolitin bağlanmasını katalize eden enzimlerdir.
Ad:  e8.JPG
Gösterim: 774
Boyut:  13.1 KB

Enzimlerin Çalışma Mekanizması
Ad:  e9.JPG
Gösterim: 1014
Boyut:  40.4 KB
Ad:  e10.JPG
Gösterim: 1090
Boyut:  42.3 KB

Sindirime Yardımcı Enzimler
Ad:  enzim1.JPG
Gösterim: 9289
Boyut:  51.3 KB
Ad:  enzim2.JPG
Gösterim: 1040
Boyut:  59.2 KB
Ad:  enzim3.JPG
Gösterim: 931
Boyut:  62.4 KB
Son düzenleyen Safi; 4 Mayıs 2016 03:04
SİLENTİUM EST AURUM
Safi - avatarı
Safi
SMD MiSiM
4 Mayıs 2016       Mesaj #15
Safi - avatarı
SMD MiSiM
Enzim sentezi
Özellikle karaciğeri etkileyen durumlarda enzim sentez hızında artma görülür. Safra yollarında tıkanıklık olursa, karaciğerde safra yollarını oluşturan hücrelere özgü enzimlerin sentezi artar. Bazı ajanlar hepatositlerdeki enzimlerin sentezini indüklerler. Örneğin fenobarbiton ve fenitoin gibi antikonvülsan ilaçlar böyle etkilidirler. Sentezi artan bu enzimlerden belli miktarı dolaşıma geçerse, serumdaki enzim aktivitesi de artmış olur.

Enzim sentezleyen hücrelerin kütlesi

Kemikten kaynaklanan serum alkali fosfatazı osteoblastik aktiviteyi yansıtır. Hızlı büyüme çağında olan çocuklarda serum alkali fosfataz aktivitesi yüksek olur. Yine, osteoblastik aktivitenin fazla olduğu kemik hastalıklarında (örn. Paget hastalığı) serum alkali fosfataz aktivitesi yüksektir. Plasenta da alkali fosfataz sentezlendiğinden, gebeliğin üçüncü ayında bu enzimin düzeyi yükselir. Prostatın metastatik karsinomalarında alkali fosfataz seviyelerinde artış görülür.

Hücre harabiyeti

Enflamasyon, nekroz ve metabolik olarak anormal olan dokulardan çok miktarda enzim kana geçerek, serum enzim düzeylerinin yükselmesine yol açabilir. Örneğin: hepatitlerde transaminazların artması, miyokard infarktüsünde kreatin kinaz artması.

Enzimlerin klirensi
Enzimlerin kan dolaşımından uzaklaştırılma hızı da, serum enzim aktivite düzeyini etkiler. Bunun mekanizması henüz tam olarak açıklanmamıştır. Enzimlerin uzaklaştırılmasında proteazlar tarfından parçalanma veya retiküloendotelyal sistem tarafından uzaklaştırma rol oynayabilir. Amilaz dışında diğer enzimlerin böbrekler yoluyla itrahı pek önemli miktarda değildir. Amilaz küçük moleküllü olduğu için idrara geçebilir. Bu nedenle kronik böbrek yetmezliğinde serum amilazında orta derecede bir artış olur.

Test sonuçları ve klinik bulgular
Klinik tanıda kullanılan enzimlerin çoğu çeşitli dokularda bulunan enzimlerdir. Bu nedenle genellikle tek bir enzimin ölçümü bir hastalığın kesin tanısı için yeterli olmaz. Örneğin, serum CK yüksekliği miyokard infarktüsü sonucu olduğu gibi, iskelet kası hastalığına da bağlı olabilir. LDH da çeşitli nedenlerle yükselebilir. GOT miyokard infarktüsüne bağlı olarak yükselebileceği gibi viral hepatit gibi karaciğer hücrelerini etkileyen bir durumda da yükselebilir. Bu yüzden enzimlerin diğer testlerdeki bulguların yanı sıra diğer klinik bulgularla birlikte değerlendirilmesi gerekir. Son örnekte infarktüsle viral hepatitin klinik bulguları çok farklı olduğundan tanıda karışıklığa yol açmayabilir. Ama bazen miyokard infarktüsünün bir komplikasyonu olarak (örn. konjestif kalp yetmezliği) artmış AST karaciğerden kaynaklanabilir.
Bir hastada sadece bir enzimin ölçümü nadiren istenir. Genellikle rutin olarak birçok enzimin ölçümü istenerek bir test modeli oluşturulur. Buradan da ayırıcı tanıya gidilir. Örneğin alkali fosfataz hem kolestazis hem de kemik hastalıklarında yükselir. Ama kolestaziste, kemik hastalıklarında normal olan, bilirubin, transaminaz ve GGT aktiviteleri de yükselir.
SİLENTİUM EST AURUM
Safi - avatarı
Safi
SMD MiSiM
5 Mayıs 2016       Mesaj #16
Safi - avatarı
SMD MiSiM
Enzimler

Diyastaz
Maltta bulunan ve nişastayı maltoza çeviren enzim grubu.
Hayvan ve bitkilerde bulunan diyastaz, ilk kez 1835'te A. Payen ve J. Persoz tarafından elde edildi. Nişastayı, glikojeni ve dekstrini hidrolize ederek, glikoz, maltoz ve öbür dekstrinlerin eldesini sağlar. Diyastaz, suda bırakma ve alkolle çöktürme yoluyla çimlendirilmiş arpadan elde edilir. İnsan tükürüğünde ve mide salgılarında da bulunur.


Maltaz
Yulafta ve kimi organizmalarda bulunan bir enzim. Maltozu hidrolize uğratarak glikoza dönüştürür. Vücutta bulunan ve şeker­leri parçalayan enzimlerden olup özel­likle bağırsak sıvılarında vardır.


ENZİMLER VE TELOMERAZ
Ad:  telomeraz.jpg
Gösterim: 916
Boyut:  32.9 KB

Farklı hücre tiplerine dönüşebilme potansiyeline ve kendisini yenileyebilme gücüne sahip olan hücrelere "kök hücre" deniyor. Vücudumuzdaki kas, cilt, karaciğer hücreleri gibi hücrelerin belli bir hedefi var ve bölündüklerinde yine kendileri gibi bir hücre oluşturuyorlar.Yani karaciğer hücresi bölününce yeni bir karaciğer hücresi oluşuyor. Bundan Farklı olarak, kök hücrelerin bu şekilde belirlenmiş bir görevleri yoktur.

Aldıkları sinyale göre farklı hücre türlerine dönüşüyorlar. Bunu kontrol eden unsurlarsa genlerdir. Bir kök hücresinin hangi hücreye dönüşeceğini hücre çekirdeğindeki genler belirlemektedir. Diğer hücreler ölünce veya hasar görünce, kök hücreler hangi hücre türüne ihtiyaç varsa o hücreye dönüşüyorlar. Bu işlem sırasında bazı genler daha aktif hale gelirken, bazıları da baskılanmaktadır. Kendisini yenileme gücüne sahip olan kök hücreler, bir bakıma diğer hücre türleri için tükenmez bir kaynak görevi üstlenmektedirler.

İlk olarak 1998 yılında insan embriyosundan kök hücre elde edilip kültürlerde çoğaltılmasından sonra kök hücre araştırmaları hız kazandı. Değişik hücre türlerine dönüşebilme potansiyeli olan kök hücreleri, kontrol edilebildikleri taktirde laboratuvar ortamında istenilen hücre türüne dönüştürülebiliyorlar. Böylece vücutta eskiyen, hastalanan veya ölen hücrelerin veya organların yerini doldurmak üzere laboratuvarda kök hücrelerinden yeni hücreler, hatta yeni bir organ elde edilebilir. Ancak bunu başarabilmek için hücrenin genetik şifresini ve kontrol mekanizmalarını çok iyi bilmek gerekiyor.

Kök Hücre nedir?
Erkeğin spermi ile kadının yumurtası birleştiğinde, yani döllenme sonrası oluşan hücre (zigot) tek başına tüm organizmayı meydana getirebilecek genetik bilgiye ve güce sahiptir. Vücuttaki tüm hücrelere dönüşebilecek potansiyele sahip olan bu ilk embriyonel hücreye "totipotent" herşeyi yapabilen anlamında hücre denilmektedir. Döllenmeyi izleyen ilk dört ile beş gün içerisinde tek hücreden meydana gelen tüm hücreler aynı güce sahiptir, yani döllenme sonrası ilk dört gün içerisinde oluşan hücreler rahim içerisine yerleştirildiğinde her biri tek başına bir organizma, yani insan oluşturabilecek güçtedirler. Anne karnında ilk dört gün içerisinde eğer herhangi bir nedenle bu hücreler birbirinden ayrılırsa, ayrılan her hücre kendi başına büyüyebilir ve ayrı bir insan meydana gelebilir. Genetik şifreleri aynı olan bu kişiler “tek yumurta ikiz” leridir. Beşinci günden, yani 2-3 hücre bölünmesinden sonra meydana gelen hücreler "blastosit" denilen küresel bir şekil alırlar. Bu kürenin içerisindeki hücreler vücuttaki tüm hücrelere dönüşebilecek potansiyele sahipler; ancak tek başlarına tüm organizmayı oluşturamamaktadırlar. Yani, döllenmeden 6-7 gün sonra meydana gelen hücrelerden herhangi biri alınıp rahime yerleştirilirse bu hücre artık bir insan oluşturamıyor. Beşinci günden sonra oluşan hücreler her hücre türüne dönüşebilecek güce sahipler. Gerekli ortam sağlandığında bu hücreler bilinen yaklaşık 200 hücre türüne dönüşebiliyorlar. Ancak bu hücreler artık tek başına tüm organizmayı oluşturamıyorlar. Bu nedenle bu hücrelere "pluripotent" hücre deniliyor. Hayvanlardan ilk olarak 1981 yılında elde edilen bu tür kök hücreler yaklaşık 15 yıl sonra insanlardan da elde edildi. Hücrelerin bölünme kapasitesini, yani bir bakıma ömrünü belirleyen faktörlerden biri, kromozomların ucunda bulunan ve "telomer" denilen DNA zincirleridir. Bu zincirlerin uzun kalmasını sağlayan ise telomeraz enzimidir. Bir hücrede telomeraz ne kadar aktifse telomer uzunluğu da o kadar korunabiliyor demektir. Telomerler ne kadar uzun olursa hücrelerin bölünme kapasitesi de o kadar fazla olur. Kök hücrelerde de çok aktif telomeraz faaliyeti ve buna bağlı uzun telomer zinciri vardır. Bu nedenle kök hücreler çok uzun sürelerle bölünerek kendilerini kopyalayabiliyorlar. Anne karnındaki organizmanın daha sonraki gelişim aşamalarında hücreler biraz daha özel görevlere sahip oluyor ve erişkin kök hücrelerine dönüşüyorlar. Bu erişkin kök hücreleri de belirli hücre türlerini meydana getiriyor. Örneğin kan kök hücresi kemik iliğinde bulunuyor ve gerektiğinde beyaz kan hücreleri, kırmızı kan hücreleri ve kanın pıhtılaşmasında görev alan trombositlere dönüşüyor. Aynı şekilde deri kök hücreleri de değişik deri hücrelerine dönüşebiliyorlar. Biraz daha özelleşmiş olan bu kök hücrelere "multipotent" (çok yetili) hücre deniliyor. Tüm organizmayı oluşturma gücüne sahip olan veya tüm hücre türlerine dönüşebilen kök hücreler, insan gelişiminin ilk aşamalarında, yani embriyo aşamasında bulunuyor. Ancak biraz daha özelleşmiş kök hücreleri çocuklarda ve hatta erişkinlerde bulunabiliyor. Buna en iyi örnek kemik iliğindeki kan kök hücreleri. Bu hücreler hem çocuk hem de erişkin kemik iliğinde bulunuyorlar. İnsan vücudunda ancak belirli birkaç hücre türüne dönüşebilen erişkin kök hücreleri, laboratuvar koşullarında gerekli ortam ve sinyaller sağlandığında çok daha fazla hücre türüne dönüşebilmektedirler. Örneğin, normal koşullarda sadece kan hücrelerine dönüşen kan kök hücreleri, istenildiğinde sinir hücresine dönüşebiliyorlar.

Kök Hücrelerin Kaynağı:
Kök hücreler üç kaynaktan elde ediliyor. Bunlardan ilki insan veya hayvan embriyosu. Yani daha anne karnında 5-6 hücre aşamasındaki organizmadan kök hücre elde edilebiliyor. Buna embriyonel kök hücre deniliyor. İnsan embriyonel kök hücresi ilk olarak 1994 yılında elde edildi, 1998 yılındaysa laboratuvarlarda üretilmeye başlandı. Anne karnında büyüyerek fetus haline gelen organizmanın ileride sperm veya yumurta olacak üreme hücreleri de kök hücre kaynağı olarak kullanılabiliyor. Kök hücrelerin diğer bir kaynağıysa erişkinlerde bulunan ve birkaç hücre türüne dönüşebilen "erişkin kök hücre" leridir. Hücrelerin duvarındaki belirli işaretleri tespit ederek, yani bir bakıma bar kodunu okuyarak hangi hücrenin kök hücre, hangisinin farklılaşmış hücre olduğunu anlamak mümkündür. Erişkin kök hücrelere en iyi örnek, her insanda kemik iliğinde bulunan kan kök hücreleridir. Deneysel çalışmalarda her iki kaynaktan elde edilen kök hücreler kullanılmaktadır. Hangi kaynaktan alınırsa alınsın elde edilen kök hücrelerin laboratuvarda çoğaltılmasıyla yeni kök hücre elde edilmesi veya farklı hücre elde edilmesi mümkündür,. ancak embriyodan elde edilen kök hücreler ahlaki açıdan oldukça tartışmalıdır. Bu hücreleri elde etmek için embriyonun hayatına son vermek gerekiyor ve bu da özellikle toplumun tutucu kesiminin tepkisine yol açmaktadır.

Telomerler ve Telomeraz:
Ad:  telomeraz1.jpg
Gösterim: 902
Boyut:  23.6 KB

Telomerler, ökaryotik kromozomların uçlarında yer alan ve çok sayıda "TTAGGG" dizi tekrarı içeren heterokromatik yapılar olup kromozom stabilitesinde, gen ekspresyonunda, kromozomal replikasyonda, tümör oluşumunda, yaşlanmada ve hücre bölünmesinde rol aldıkları bilinmektedir. Ökaryotik hücrelerdeki DNA replikasyonunda, kalıp DNA'nın 3' ucunun normal replikasyon mekanizmasıyla kopyalanamamasına "replikasyon sonu problemi" denmektedir ve bunu kompanse edecek moleküler mekanizmaların yokluğunda, her hücre bölünmesinde kromozomal DNA'nın 3' ucunda, yaklaşık 50-200 nükleotidlik kayıp olmakta ve sonuçta "hücresel yaşlanma" gelişmektedir. Telomeraz (telomer terminal transferaz), kromozomal uçlardaki "TTAGGG" tekrarlarının sentezinden sorumlu olan ribonükleoprotein yapıda özel bir DNA polimerazdır. Embriyonik hücreler ve erişkin kök hücrelerinde aktif olan bu enzim, normal somatik hücrelerde saptanmamakta, immortal kanser hücrelerinde ise yeniden aktive olmaktadır. İnsan telomeraz enziminin bilinen 3 komponenti mevcuttur:

1) İnsan telomerazı RNA komponenti (hTR)
2) İnsan telomerazı reverse transkriptazı (hTERT)
3) İnsan telomerazı protein komponenti (TP 1)

"hTR"nin, telomer DNA'sına komplementer olan ve 5'-CCCUAAA-3' tekrarlarını içeren 8-30 bazlık bir bölümü sentezde kalıp olarak kullanılmaktadır. Telomerazın katalitik altbirimi olan "hTERT" ise bu diziye komplementer olan "GGTTAG" dizi tekrarlarını sentezlemekte ve "G"den zengin olan 3' ucuna eklemektedir. RNA kalıbının, yeni sentezlenen telomerik dizinin 3'ucuna doğru kaymasıyla, DNA polimeraz bu diziyi kalıp olarak kullanarak karşı komplementer zinciri tamamlar. Telomerazın RNA altbirimine bağlanan "TP1"in, enzimatik aktivitenin regülasyonunda rolü olabileceğini ileri sürmektedir.

SİLENTİUM EST AURUM
Safi - avatarı
Safi
SMD MiSiM
11 Mayıs 2016       Mesaj #17
Safi - avatarı
SMD MiSiM
SİLENTİUM EST AURUM
Avatarı yok
nötrino
Yasaklı
8 Mart 2017       Mesaj #18
Avatarı yok
Yasaklı

Kansere Karşı Bağışıklık Sistemini Uyaran Enzim Keşfedildi!


Bilim adamları, hücreler arasındaki iletişimi sağlayan sitokin türü bir enzimin, kansere karşı bağışıklık sistemini uyararak tümör oluşumunu gerilettiğini keşfetti. ABD'nin Chicago Üniversitesi araştırmacıları, fareler üzerinde yaptıkları deneylerde, LIGHT adlı enzimin artırılmasının, bağışıklık sisteminin kanserle mücadele eden doğal T-hücrelerini etkinleştirerek tümör oluşumunu gerilettiğini belirledi.

Chicago Üniversitesi Tıp Fakültesi Nöroloji Bölümü'nden Doç. Dr. Ajay Maker önderliğinde yürütülen araştırmada bilim adamları, insanlardaki kolon kanserinin bir eşdeğeri aktarılan farelerde LIGHT enzimi artırıldığında T-hücrelerinin tümör oluşumlarını geriletmeye başladığını ve enzim aktarımı durdurulduğunda dahi bağışıklık sisteminin tepkisinin sürdüğünü gözledi.

Kaynak: Cancer Research / AA (8 Mart 2017)

Benzer Konular

4 Mayıs 2016 / billurkosk Cevaplanmış
3 Mayıs 2016 / Ziyaretçi Cevaplanmış
4 Mayıs 2016 / BEHİYE Cevaplanmış
30 Mart 2016 / Misafir Cevaplanmış
4 Mayıs 2016 / Misafir Cevaplanmış